Proteiny jsou základní funkční jednotky biologické buňky. Jejich funkce je do značné míry determinována prostorovou strukturou, která je v buňce, ale i mimo ni, vytvořena v procesu sbalování. Sbalování proteinů jako fyzikální proces lze popsat ve velmi detailní úrovni molekulárně-dynamickými simulacemi, ukazuje se však, že významné vlastnosti sbalování proteinů lze překvapivě dobře popsat pomocí jednoduchých modelů založených pouze na znalosti správné (nativní) struktury proteinu a skutečnosti, že proteiny a jejich složení (sekvence) jsou předmětem biologické evoluce., Michal Kolář., and Obsahuje seznam literatury
Študovali sme interakcie α-helikálneho peptidu acetyl-K2-L24-K2-amid (L24) s lipidovými dvojvrstvami z dimyristoylfosfatidylcholínu (DMCP) v gélovom (T = 288 K) a tekutokryštalickom (T = 310 K) stave za použitia metód molekulovej dynamiky. Ukázali sme, že napriek veĺkým fluktuáciam v koncových oblastiach polárnych částí membrány, v hydrofóbnom jadre membrány zostalo α-helikálne usporiadanie peptidu zachované. Peptid spôsobil zvýšenie neusporiadanosti v gélovom stave, kým v tekutokryštalickom stave došlo k zvýšeniu usporiadania membrány v porovnaní so stavom lipidov vzdialených od peptidu. Tieto rozdiely sú typické pre prvú polovicu membrány, kým v centrálnych častiach nedošlo k zmenám v usporiadaní. Na konci 10 ns simulácie bol peptid naklonený ku kolmici na povrch membrány pod uhlom 13° v gélovom a 33° v tekutokryštalickom stave. Simulácie vykonané v časoch 5 ns, respektíve 10 ns sa výrazne nelíšili., Milan Melicherčík, Ján Urban, Tibor Hianik., and Obsahuje seznam literatury