Using high-resolution oxygraphy, we tested the changes of various parameters characterizing the mitochondrial energy provision system that were induced by peroxidative damage. In the presence of succinate as respiratory substrate, 3 mM t-butyl hydroperoxide increased respiration in the absence of ADP, which indicated partial uncoupling of oxidative phosphorylation. Low activity of coupled respiration was still maintained as indicated by the ADP-activated and oligomycin-inhibited respiration. However, during the incubation the phosphorylative capacity decreased as indicated by the continuous decrease of the mitochondrial membrane potential. Under these experimental conditions the maximum capacity of the succinate oxidase system was inhibited by 50 % in comparison with values obtained in the absence of t-butyl hydroperoxide. Our data thus indicate that the oxygraphic evaluation of mitochondrial function represents a useful tool for evaluation of changes participating in peroxidative damage of cell energy metabolism., P. Křiváková, A. Lábajová, Z. Červinková, Z. Drahota., and Obsahuje bibliografii a bibliografické odkazy
Odpřahující protein 2 (UCP2, uncoupling protein 2) objevený v roce 1997 je homologem rozpřahujícího proteinu 1 (UCP1), který byl objeven v mitochondriích hnědé tukové tkáně novorozených savců a dospělých hibernantů jako součást mechanismu netřesové termogeneze. Zatímco UCP1 byl prokázán pouze v hnědé tukové tkáni, UCP2 je exprimován v kosterním svalu, bílé tukové tkáni, plicích a v dalších buněčných populacích. Odpřahující proteiny fungují jako iontové kanály. Jejich otevření snižuje mitochondriální membránový potenciál, tím se snižuje účinnost energetické přeměny – snižuje se tvorba ATP a zvyšuje se uvolnění energie ve formě tepla. UCP proteiny tím, že odpřahují procesy oxidace od tvorby ATP, zvyšují oxidaci substrátů, snižují podíl redukovaných komponent respiračního řetězce a tím redukují produkci reaktivních kyslíkových radikálů mitochondriemi. V tomto článku jsou popsány možné funkce UCP2., Uncoupling protein 2 (UCP2), discovered in 1997, is the fi rst homologue of uncoupling protein 1 (UCP1) that was discovered in mitochondria of brown adipose tissue of newborn mammals and adult hibernators as the part of mechanism in non-shivering thermogenesis. While UCP1 was presented only in brown adipose tissue, UCP2 is expressed in skeletal muscle, white adipose tissue, lungs and in other cell populations. Uncoupling proteins work as ion channels. Opening of these channels decrease the mitochondrial membrane potential thereby the effi ciency of energy conversion is decreased – it is decreased production of ATP and is increased dissipation of energy in the form of heat. Uncoupling proteins uncouple the process of oxidation from the ATP formation, increase the substrate oxidation and decrease the part of reduced components of respiratory chain thereby reducing the production of reactive oxygen species in mitochondria. In this review possible functions of UCP2 are also described., Bolehovská R., Červinková Z., Pospíšilová M., Lotková H., Plíšková L., Palička V., and Lit.: 24